澱粉樣蛋白的聚集(Amyloid β, Aβ)
澱粉樣蛋白肽在健康體內作為可溶性單體分泌，而據報導它在聚集時會有神經毒性。在腦損傷中，Aβ肽聚集物累積其神經元細胞和Aβ肽被認為是導致阿爾茨海默病的原因。

抑制原線維形成
其中一種聚集體是澱粉樣蛋白原線維，這是許多肽的針狀聚集體。我們嘗試藉由添加部分序列在30-40區域的N-甲基化肽片段來抑制澱粉樣蛋白Aβ(1-40)(Aβ_1-40)的原線維形成(N-Me Aβ_30-40)。從硫磺素T(ThT)染料的熒光評估澱粉樣蛋白原線維的量。我們發現添加N-Me Aβ_30-40肽會降低ThT熒光，而實際上並不會抑制不溶性聚集體的形成。我們得出結論，N-Me肽破壞了Aβ_1-40原線維的常規β-片結構並影響了ThT熒光計數。N-甲基化肽的單體 - 二聚體平衡（部分地）負責觀察到它們對N-甲基化肽濃度和N-甲基化基團的數量和位置的抑製作用的依賴性。我們的研究提供了設計新的N-甲基化抑制肽原線維。
[1] H.Ochiai, T.Komuro, H.Hiramatsu, Chemistry Letters, 2015, 44, 35-37.
[2] H.Hiramatsu, H.Ochiai, T.Komuro, Chemical Biology and Drug Design, 2016, 87, 425-433.

轉譯後修飾的影響
以下表達，蛋白質經常進行轉譯後修飾。我們研究了兩種翻譯後修飾的影響，即脫酰胺(-CONH₂→-COOH [Asn27Asp]）和瓜氨酸化（-NHC(=NH)NH₂ → -NHC(=O)NH₂ [Arg5Cit]）對原纖化的影響澱粉樣蛋白Aβ(1-40)(Aβ_1-40)和澱粉樣蛋白Aβ(1-42)(Aβ_1-42)的特性。這些修飾增加了肽上的負電荷數。認為電荷數量的減少在很大程度上影響原纖化性能。
每次改變都顯著降低了原線維的量，並且可選地增加了可溶性聚集體（低聚物）。 這種效果沒有根據肽上負電荷的增加來解釋，因為在鹼性pH下，在負電荷數增加的條件下觀察到不同的效果。 相反，觀察到的每種改性對原纖化性能的影響將歸因於Asn27或Arg5在原纖化和/或低聚過程中的作用。
[3] D.Osaki, H.Hiramatsu, Amyloid, 2016, 23, 234-241.